Les protéines kinases, y compris la sérine / thréonine kinase Akt, interviennent dans de nombreuses bioactivités de la vitamine A, bien que les mécanismes à l'origine de l'activation prolongée de la kinase soient diffuses. Pour étudier le rôle des lipides cellulaires en tant que facteurs pouvant être ciblés dans la signalisation Akt, nous avons combiné la lipidomique basée sur la spectrométrie de masse à la détection immunologique de la phosphorylation de Akt (Ser473). Une campagne de dépistage a révélé que le rétinol (vitamine A alcool) et l’acide rétinoïque tout-trans (vitamine A acide) (PR) avaient frappé de manière dépendante du temps (> / = 24 h) les acides gras polyinsaturés liés à la phosphatidylcholine (PUFA-PC). Fibroblastes de souris NIH-3T3 en induisant l’activation de l’Akt (CE50 environ 0,1-1 µM). Les autres kinases mitogènes et régulées par le stress étaient à peine affectées. Organisés dans un sous-groupe phospholipidique régulé de manière centrale, les PUFA-PC compensaient la perte de PUFA-PC cellulaire induite par la PR et diminuaient l'activation de l'Akt lorsqu'ils étaient complétés. La contre-régulation des phospholipides et de l'Akt par l'AR a été simulée par l'inhibition du lysophosphatidylcholine acyltransférase-3 ou de l'agoniste sélectif du récepteur X du rétinoïde (RXR) et empêchée par l'antagoniste sélectif du RXR Hx531. Le traitement des souris au rétinol a diminué le rapport tissulaire de PUFA-PC et amélioré l'activation basique de l'Akt de préférence dans le cerveau, ce qui a été attribué aux astrocytes dans des cultures corticales dissociées. Ensemble, nos résultats montrent que la PR régule l'activation à long terme de l'Akt par des modifications de la composition en phospholipides.-Pein, H., Koeberle, SC, Voelkel, M., Schneider, F., Rossi, A., Thurmer, M. ., Loeser, K., Sautebin, L., H. Morrison, Werz, O., Koeberle, A. La vitamine A régule la signalisation Akt par le biais de la composition en acides gras phospholipidiques.
Source: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/28687611