Complexes de caséinate de sodium natif et modifié - Vitamine A {Complexe de caséinate de sodium - Vit A par agitation (NaCas-VA ST), complexe de caséinate de sodium succinylé - Vit A par agitation (SNaCas-VA ST), réassemblé caséinate de sodium - Vit A complexe (RNaCas-VA) et complexe complexe caséinate de sodium succinylé-Vit A (RSNaCas-VA)} ont été préparés et caractérisés pour leurs caractéristiques physico-chimiques, par exemple: La granulométrie, le potentiel zêta, l'analyse de la turbidité et les intensités de tryptophane ont confirmé la modification structurelle des protéines natives (NaCas-VA ST) et modifiées (SNaCas-VA ST, RNaCas-VA et RSNaCas-VA) lors de la formation d'un complexe avec la vitamine A. De la vitamine A aux protéines du lait a réduit la turbidité causée par la vitamine A; toutefois, la taille des particules et le potentiel zêta des protéines du lait ont augmenté après la complexation. Les détails de la microstructure de NaCas (séché par atomisation) ont montré une structure sphérique uniforme, cependant, d'autres protéines du lait et des complexes protéine de lait-Vit A (lyophilisés) ont montré des structures de verre et de paillettes brisées. De minuscules particules ont été observées à la surface de la protéine réassemblée et des complexes protéine-Vit A réassemblés. La liaison de la vitamine A aux protéines du lait n’a pas d’influence sur la mobilité électrophorétique et le profil d’élution (RP-HPLC).
Source: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/29580010