Contexte: La sélénoprotéine F (SELENOF, appelée sélénoprotéine de 15 kDa) jouerait un rôle important dans le stress oxydatif, le stress du réticulum endoplasmique et la carcinogenèse. Cependant, la fonction biologique de SELENOF n'est toujours pas claire. Méthodes: Un système de double hybride de levure a été utilisé pour cribler la protéine interactive de SELENOF dans une banque d'ADNc de cerveau de foetus humain. L’interaction entre SELENOF et la protéine interactive a été validée par transfert d’énergie par résonance de fluorescence (FRET), co-immunoprécipitation (co-IP) et dosages. La production de rétinol a été détectée par chromatographie en phase liquide à haute performance (HPLC). Résultats: La rétinol déshydrogénase 11 (RDH11) interagit avec SELENOF. RDH11 est une enzyme permettant de réduire le rétinaldéhyde tout-trans en rétinol tout-trans (vitamine A). La production de rétinol a été réduite par la surexpression de SELENOF, ce qui a entraîné une augmentation du rétinaldéhyde. Conclusions: SELENOF interagit avec RDH11 et bloque son activité enzymatique afin de réduire le rétinaldéhyde tout-trans.
Source: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/29410696